Схема слова белка, Биосинтез белка в клетке: процессы, этапы и последовательность синтеза клеточных белков

Архивировано 28 апреля года. Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом. Эта статья входит в число избранных статей русскоязычного раздела Википедии.

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах молекулярная масса , но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах кДа. Белки дрожжей , в среднем, состоят из аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа.

Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов ; молекулярная масса его различных вариантов изоформ варьирует в интервале от до кДа. Титин камбаловидной мышцы лат.

Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация , электрофорез в полиакриламидном геле , масс-спектрометрический анализ , седиментационный анализ и другие [19]. Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой pI — кислотностью среды pH , при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле например при электрофорезе.

В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области такие белки называют кислыми , а у белков, содержащих больше основных остатков, — в щелочной основные белки.

Значение pI данного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора , в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными группами , часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины. Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами , к ним относятся белки крови и молока.

К нерастворимым, или склеропротеинам , относятся, например, кератин белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора [19]. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относится большинство белков цитоплазмы , ядра и межклеточного вещества , в том числе нерастворимые кератин и фиброин.

К гидрофобным относится большинство белков, входящих в состав биологических мембран , — интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны [22] у этих белков, как правило, есть и гидрофильные участки.

Как правило, белки достаточно стабильны в тех условиях температура, pH, давление, инфракрасное излучение и др. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. В зависимости от природы денатурирующего агента выделяют механическую сильное перемешивание или встряхивание , физическую нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком и химическую кислоты и щёлочи , поверхностно-активные вещества , мочевина денатурацию [19].

Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония метод высаливания , и этот метод используется как способ их очистки [23].

Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения на латинице , например, для валина : Val, V [24] [25]. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 аминокислот [2] ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле, количество их вариантов очень велико: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из аминокислотных остатков небольшой белок может быть представлена более чем в 10 вариантах.

Цепочки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами , при большей степени полимеризации — белками , хотя это деление весьма условно. При синтезе белка на рибосоме первым N-концевым аминокислотным остатком обычно является остаток метионина , а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего. Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную , вторичную , третичную и четвертичную структуры.

Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться [5]. Первичная структура последовательность аминокислотных остатков полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом , а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка [26].

Хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка [5]. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Фонетический разбор слова. Как сделать звуко-буквенный разбор?

Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка [27].

По степени гомологии сходства аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами , к которым принадлежат эти организмы.

Первичную структуру белка можно определить методами секвенирования белков или по первичной структуре его мРНК , используя таблицу генетического кода. Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков [26] :. Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи.

Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:.

Исследования принципов укладки белков показали, что между уровнем вторичной структуры и атомарной пространственной структурой удобно выделять ещё один уровень — мотив укладки архитектура, структурный мотив. Рассмотрим для примера один из характерных мотивов строения белков. Известно, что мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей.

Биосинтез белка с 0. Вся теория + практика - Биология ЕГЭ 2024 - Умскул

Для определения пространственной структуры белка применяют методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса и некоторые виды микроскопии. Четвертичная структура или субъединичная, доменная — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру.

В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул. Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки протеиды.

Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические , группы. В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы [21] :. Физические свойства белка в клетке с учётом водной оболочки и краудинга макромолекул англ.

В пользу гипотезы о белке, как о упорядоченной «кристаллоподобной системе» — «апериодическом кристалле» [33] [34] — свидетельствуют данные рентгеноструктурного анализа вплоть до разрешения в 1 ангстрем [35] , высокая плотность упаковки [36] , кооперативность процесса денатурации [37] и другие факты [38].

В пользу другой гипотезы, о жидкообразных свойствах белков в процессах внутриглобулярных движений модель ограниченной прыжковой или непрерывной диффузии , свидетельствуют эксперименты по рассеянию нейтронов [39] , мёссбауэровской спектроскопии [40] [41].

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок.

Генетический код представляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК через РНК в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами , и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: последовательность нуклеотидов АУГ, например, соответствует метионину.

Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов , то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот [2] , то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Три кодона являются незначащими: они служат сигналами остановки синтеза полипептидной цепи и называются терминаторными кодонами , или стоп-кодонами [42]. В подавляющем большинстве случаев белки живых организмов синтезируются на рибосомах — многокомпонентных молекулярных машинах, присутствующих в цитоплазме клеток.

Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называется трансляцией [42]. Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариот , но различается в некоторых деталях. Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения [43].

У эукариот же первичный транскрипт сначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму к месту локализации рибосом , прежде чем может начаться трансляция. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду [44]. Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.

Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена аминоацилированная метиониновая тРНК. После узнавания стартового кодона к малой субъединице рибосомы присоединяется большая субъединица, и начинается вторая стадия трансляции — элонгация.

Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК рРНК , образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы.

Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез.

В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу [42]. У низших грибов и некоторых бактерий известен дополнительный нерибосомный, или мультиферментный способ биосинтеза пептидов, как правило, небольших и необычной структуры. Синтез этих пептидов, обычно вторичных метаболитов , осуществляется высокомолекулярным белковым комплексом, NRS-синтазой, без непосредственного участия рибосом. NRS-синтаза обычно состоит из нескольких доменов или отдельных белков, осуществляющих селекцию аминокислот, образование пептидной связи и высвобождение синтезированного пептида.

Вместе эти домены составляют модуль. Каждый модуль обеспечивает включение одной аминокислоты в синтезируемый пептид. NRS-синтазы, таким образом, могут состоять из одного или более модулей.

Иногда в состав этих комплексов входит домен, способный изомеризовать L-аминокислоты нормальная форма в D-форму [45] [46]. Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с использованием методов органического синтеза , например, химического лигирования [47]. Чаще всего химический синтез пептида происходит в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу на рибосомах. Кроме того, этот способ также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов [48].

Химический синтез позволяет вводить в состав белков аминокислотные остатки, не встречающиеся в обычных белках, например такие, к боковым цепям которых присоединены флюоресцентные метки. Химические методы синтеза белков имеют ряд ограничений: они неэффективны при длине белка более аминокислотных остатков, искусственно синтезированные белки могут иметь неправильную третичную структуру и у них отсутствую характерные посттрансляционные модификации см.

После завершения трансляции большинство белков подвергается дальнейшим химическим модификациям, которые называются посттрансляционными модификациями [49]. Известно более двухсот вариантов посттрансляционных модификаций белков [50]. Посттрансляционные модификации могут регулировать продолжительность существования белков в клетке, их ферментативную активность и взаимодействия с другими белками. В ряде случаев посттрансляционные модификации являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным.

Например при созревании инсулина и некоторых других гормонов необходим ограниченный протеолиз полипептидной цепи, а при созревании белков плазматической мембраны — гликозилирование. Посттрансляционные модификации могут быть как широко распространёнными, так и редкими, вплоть до уникальных. Примером универсальной модификации служит убиквитинирование присоединение к белку цепи из нескольких молекул короткого белка убиквитина , которое служит сигналом к расщеплению этого белка протеасомой [51].

Другой распространённой модификацией является гликозилирование — считается, что около половины белков человека гликозилировано [52]. Один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям. Так, гистоны белки, входящие в состав хроматина у эукариот в разных условиях могут подвергаться более чем различным модификациям [54]. Синтезируемые в цитоплазме эукариотической клетки белки должны транспортироваться в разные органоиды клетки: ядро , митохондрии , эндоплазматический ретикулум ЭПР , аппарат Гольджи , лизосомы и др.

Для попадания в определённый отдел клетки белок должен обладать специфической меткой. В большинстве случаев такой меткой является часть аминокислотной последовательности самого белка лидерный пептид, или сигнальная последовательность белка , но в некоторых случаях меткой служат посттрансляционно присоединённые к белку олигосахариды [56]. Транспорт белков в ЭПР осуществляется по мере их синтеза, так как рибосомы, синтезирующие белки с сигнальной последовательностью для ЭПР, «садятся» на специальные белки на его внешней мембране [57].

Из ЭПР в аппарат Гольджи, а оттуда в лизосомы и на внешнюю мембрану или во внеклеточную среду белки попадают путём везикулярного транспорта. В ядро белки, обладающие сигналом ядерной локализации , попадают через ядерные поры. В митохондрии и хлоропласты белки, обладающие соответствующими сигнальными последовательностями, попадают через специфические белковые поры-транслокаторы при участии шаперонов.

Поддержание правильной пространственной структуры белков принципиально для их нормального функционирования. Неправильное сворачивание белков, приводящее к их агрегации, может быть вызвано мутациями, окислением , стрессовыми условиями или глобальными изменениями в физиологии клетки.

Агрегация белков является характерным признаком старения организма. Считается, что неправильное сворачивание белков является причиной или усугубляет такие заболевания, как муковисцидоз , лизосомная болезнь накопления англ. В процессе эволюции клетками было выработано четыре основных механизма для противодействия агрегации белков. Первые два — повторное сворачивание переукладка с помощью шаперонов и расщепление протеазами — встречаются как у бактерий, так и у высших организмов.

Аутофагия и накопление неправильно свёрнутых белков в особых немембранных органеллах характерны для эукариотов [29] [59]. Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида [60].

В клетках существует группа белков, функция которых — обеспечение правильного сворачивания других белков после их синтеза на рибосоме, восстановление структуры белков после их повреждения, а также создание и диссоциация белковых комплексов. Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp англ.

Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте [62]. Если третичная структура белков не может быть восстановлена, они разрушаются клеткой. Ферменты, осуществляющие деградацию белков, называются протеазами. По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы:.

По механизму катализа Международный союз по биохимии и молекулярной биологии выделяет несколько классов протеаз, среди них сериновые протеазы , аспарагиновые протеазы , цистеиновые протеазы и металлопротеазы [63].

Особый тип протеазы — протеасома , крупная мультисубъединичная протеаза, присутствующая в ядре и в цитоплазме эукариот , архей и некоторых бактерий [64] [65]. Для того, чтобы белок-мишень расщепился протеасомой, он должен быть помечен путём присоединения к нему маленького белка убиквитина.

Реакция присоединения убиквитина катализируется ферментами убиквитинлигазами. Присоединение первой молекулы убиквитина к белку служит для лигаз сигналом для дальнейшего присоединения молекул убиквитина. В результате к белку оказывается присоединена полиубиквитиновая цепь, которая связывается с протеасомой и обеспечивает расщепление белка-мишени [64] [65]. В целом, эта система получила название убиквитин-зависимой деградации белка.

Деградация белка в пероксисомах важна для протекания многих клеточных процессов, включая клеточный цикл , регуляцию экспрессии генов и ответ на окислительный стресс. Аутофагия — это процесс деградации долгоживущих биомолекул, в частности, белков, а также органелл в лизосомах у млекопитающих или вакуолях у дрожжей. Аутофагия сопровождает жизнедеятельность любой нормальной клетки, но стимулами к усилению процессов аутофагии в клетках могут служить нехватка питательных веществ, наличие в цитоплазме повреждённых органелл и, наконец, наличие в цитоплазме частично денатурированных белков и их агрегатов [66].

При микроаутофагии макромолекулы и обломки клеточных мембран захватываются лизосомой. Таким путём клетка может переваривать белки при нехватке энергии или строительного материала например при голодании.

Но процессы микроаутофагии происходят и при нормальных условиях и в целом неизбирательны. Иногда в ходе микроаутофагии перевариваются и органоиды; так, у дрожжей описана микроаутофагия пероксисом и частичная микроаутофагия ядер, при которой клетка сохраняет жизнеспособность [66].

При макроаутофагии участок цитоплазмы часто содержащий какие-либо органоиды окружается мембранным компартментом, похожим на цистерну эндоплазматического ретикулума. В результате этот участок отделяется от остальной цитоплазмы двумя мембранами. Такие двухмембранные органеллы называются аутофагосомами.

Аутофагосомы сливаются с лизосомами, образуя аутофаголизосомы, в которых органеллы и остальное содержимое аутофагосом перевариваются. Видимо, макроаутофагия также неизбирательна, хотя часто подчёркивается, что с помощью неё клетка может избавляться от «отслуживших свой срок» органоидов митохондрий, рибосом и др.

Третий тип аутофагии — шаперон-зависимая. При этом способе происходит направленный транспорт частично денатурированных белков из цитоплазмы сквозь мембрану лизосомы в её полость, где они перевариваются. Этот тип аутофагии, описанный только у млекопитающих, индуцируется стрессом [59].

В условиях стресса, когда эукариотическая клетка не может справиться с накоплением большого числа денатурированных белков, они могут направляться в один из двух типов временных органелл — JUNQ и IPOD англ. JUNQ англ. JUxta Nuclear Quality control compartment — околоядерный компартмент контроля качества белков ассоциирован со внешней стороной ядерной мембраны и содержит убиквитинированные белки, которые могут быстро переходить в цитоплазму, а также шапероны и протеасомы.

IPOD англ. Insoluble Protein Deposit — место отложения нерастворимых белков расположен около центральной вакуоли и содержит неподвижные агрегаты формирующих амилоиды белков.

Накопление этих белков в IPOD может предотвращать их взаимодействие с нормальными клеточными структурами, поэтому предполагают, что это включение имеет защитную функцию [29]. Также как и другие биологические макромолекулы полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты , белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки.

Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета , секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками , участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК-синтетаз , которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК , но и регулирует транскрипцию нескольких генов [68].

Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин , регуляторные белки протеинкиназы , транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Наиболее хорошо известная функция белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул катаболизм и их синтеза анаболизм , в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К году было описано более ферментов [69] [70]. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами. Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3—4 аминокислотных остатка, часто расположенные далеко друг от друга в первичной структуре — напрямую участвуют в катализе [72].

Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром. Международный союз биохимии и молекулярной биологии в году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций [73]. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда должны иметь окончание - аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код , по которому легко определить его положение в иерархии ферментов.

По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:. Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: мономеры актина и тубулина это, например, глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму [74].

Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани например, хряща , а из другого структурного белка кератина состоят волосы , ногти , перья птиц и некоторые раковины. Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки.

Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу , транскрипцию , трансляцию , сплайсинг , активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности например, протеинкиназы , либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами.

Так, факторы транскрипции , белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов [78]. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Сигнальную функцию выполняют белки- гормоны , цитокины , факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы.

Фонетический разбор слова БЕЛКА — звуко буквенный анализ

Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови. Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста. Цитокины — пептидные сигнальные молекулы.

Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку , функциональную активность и апоптоз , обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли , который передаёт сигналы воспаления между клетками организма [79]. Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство аффинность к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата.

Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин , который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов [80]. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.

Липидный компонент мембраны водонепроницаем гидрофобен , что предотвращает диффузию полярных или заряженных ионы молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам через ионные каналы или молекулам воды через белки-аквапорины перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них [81].

Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений например, глобулины 7S и 11S и яйцеклетках животных [83].

Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие например, растяжение и другие стимулы.

При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники.

У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, — внутри [84]. Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию миозин , перемещение клеток внутри организма например, амёбоидное движение лейкоцитов , движение ресничек и жгутиков , а также активный и направленный внутриклеточный транспорт кинезин , динеин.

Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме , кинезины — в противоположном направлении [85] [86].

Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот , а также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [87].

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа , которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных.

Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса.

Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии [88]. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма. Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом.

Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии. Сладкие белки в раз слаще обычного сахара сахароза в пересчете на массу, при этом отличаются небольшой калорийностью. На текущий момент идентифицированы семь белков сладкого вкуса, включая тауматин I и II Ivengar, , браззеин Ming, D. За исключением лизоцима, который получают из яичного белка, остальные белки выделяют из тропических растений.

Сладкие белки используются в пищевой индустрии как безопасная альтернатива сахару и синтетическим подсластителям [89]. Они многократно в несколько тысяч раз слаще сахарозы [90] , при этом отличаются низкой калорийностью то есть, не провоцируют ожирение и не влияют на выработку инсулина [91].

Кроме того, в отличие от сахара, сладкие белки не оказывают вредного воздействия на зубы и ротовую полость [89]. Подсластители на белковой основе используются для изготовления диетических продуктов, показанных при диабете и ожирении [89].

В качестве подсластителей и корректоров вкуса сладкие белки одобрены к применению в США [92] , странах Евросоюза [93] , Японии, России [94]. Они применяются как самостоятельно, так и в сочетании с другими натуральными и синтетическими сахарозаменителями [89]. Первая аминокислота переносится к соседней, с помощью ферментов возникает пептидная связь, первая тРНК освобождается и выходит из рибосомы.

На одной цепочке иРНК могут одновременно находиться несколько рибосом. Такой комплекс называется полисомой. В этом случае синтезируются несколько одинаковых белков, но каждый находится на своём этапе синтеза. Дойдя до специального стоп-триплета терминирующего кодона , рибосома завершает трансляцию и освобождает полипептидную цепь.

Рибосомы распадаются на большую и малую субъединицы, отделяются от иРНК, и теперь готовы повторить весь процесс заново. Итог: в молекуле полипептида аминокислоты расположены в строго заданном триплетами иРНК порядке матричный синтез. Мутагены — вещества, вызывающие изменения в нуклеотидной последовательности ДНК. Под воздействием мутагенов и наркогенных веществ количество мутаций увеличивается и возрастает прямо пропорционально дозе мутагенов.

Примеры нарушения биохимических процессов в клетках при воздействии мутагенов и наркогенных веществ:. Процесс биосинтеза белка требует значительных затрат энергии АТФ.

Трансляция — перевод последовательности нуклеотидов в молекуле иРНК в последовательность аминокислот в полипептиде.

БЕЛКА — разбор слова по составу (морфемный разбор)